Ponownie Królewska Szwedzka Akademia Nauk zdecydowała się wyróżnić więcej niż jednego naukowca. W dziedzinie chemii laureatami zostali David Baker Demis Hassabis i John M. Jumper. Doceniono ich wkład w badania nad strukturą białek, które są niezbędne do funkcjonowania każdego żywego organizmu. Osiągnięcia nagrodzonych komentują dr hab. Joanna Loch z Zakładu Krystalochemii i Krystalofizyki, członek Zespołu Biokrystalografii z Wydziału Chemii UJ oraz dr hab. Przemysław Grudnik z Małopolskiego Centrum Biotechnologii UJ.

dr hab. Joanna Loch z Zakładu Krystalochemii i Krystalofizyki

Tegoroczna Nagroda Nobla z chemii została przyznana za wynalezienie narzędzi obliczeniowych do przewidywania struktur przestrzennych białek. Białka są cząsteczkami niezbędnymi do funkcjonowania każdego żywego organizmu, jednak mogą one „działać” poprawnie i odgrywać swoją rolę biologiczną tylko wtedy, gdy wszystkie ich „elementy budulcowe” (czyli aminokwasy) są prawidłowo zorganizowane w przestrzeni. Zanim opracowano obliczeniowe metody przewidywania struktur białek, można było takie struktury poznać tylko za pomocą eksperymentu, np. przy wykorzystaniu rozpraszania promieni rentgenowskich na kryształach białek. Wprowadzenie metod obliczeniowych opartych na sztucznej inteligencji i algorytmach, które mogą „uczyć się” przewidywania takich struktur czerpiąc z dostępnych już danych eksperymentalnych (zdeponowanych w ogólnodostępnych bazach danych) zrewolucjonizowało biologię molekularną, biochemię i biologię strukturalną, gdyż algorytmy te potrafią (nawet !) w kilka minut, wykorzystując tylko sekwencję białka (czyli zapis kolejności występowania aminokwasów w białku), przewidzieć trójwymiarową strukturę białek, a także ich oligomerów (czyli większych jednostek funkcjonalnych). Takie rozwiązanie jest już dostępne dla wszystkich naukowców (np. w postaci programu AlphaFold2) i znacznie ułatwia pracę naukowców, tj. poznawanie zależności pomiędzy strukturą a funkcją białka; pozwala także na projektowanie nowych białek (np. cząsteczek o potencjalnym zastosowaniu terapeutycznym) czy szacowanie np. wpływu mutacji (zmian w sekwencji) na właściwości białek. Przewidywanie struktur białek opartych na metodach obliczeniowych jest także bardzo pomocne w projektowaniu nowych leków (np. inhibitorów enzymów). Moim zdaniem przyznana Nagroda Nobla odzwierciedla coraz większy udział algorytmów sztucznej inteligencji w badaniach naukowych, i chociaż algorytmy te nie są jeszcze doskonałe i ciągle wymagają „nadzoru” naukowców i weryfikacji poprawności otrzymywanych danych (np. struktur białek), to będą one z czasem coraz doskonalsze i coraz bardziej pomocne w zrozumieniu jak funkcjonują organizmy żywe oraz w rozwoju nowych terapii.

dr hab. Przemysław Grudnik, Małopolskie Centrum Biotechnologii UJ

Nagroda Nobla w dziedzinie chemii za rok 2024 wyróżnia osiągnięcia, które mają kluczowe znaczenie dla biologii strukturalnej, wspierając odkrywanie nowych leków oraz zrozumienie funkcji białek. Tegoroczni laureaci, David Baker, Demis Hassabis i John Jumper w swoich badaniach intensywnie wykorzystują biologię strukturalną. Metody te pozwalają na wizualizację przestrzennych struktur białek i innych makromolekuł, co ma fundamentalne znaczenie dla zrozumienia procesów biologicznych oraz rozwoju innowacyjnych terapii.

Jednym z największych osiągnięć nagrodzonych Noblem w 2024 roku jest opracowanie przez Hassabisa i Jumpera modelu AlphaFold2, który rewolucjonizuje proces przewidywania struktur białek. To narzędzie znacząco ułatwia odkrywanie nowych leków, ponieważ umożliwia przewidywanie trójwymiarowego kształtu białek na podstawie ich sekwencji aminokwasów, co jeszcze kilka lat temu było trudnym i czasochłonnym zadaniem. Wprowadzenie AlphaFold2 skróciło czas potrzebny na określenie struktury białka z miesięcy do sekund, co otwiera nowe możliwości w badaniach np. nad antybiotykoopornością czy enzymami używanymi w procesach biotechnologicznych.

Z kolei David Baker z sukcesem projektuje zupełnie nowe, nieistniejące w naturze białka o precyzyjnie zaplanowanych funkcjach, które mogą znaleźć zastosowanie jako leki, szczepionki czy nanomateriały. Jego praca, podobnie jak prace Hassabisa i Jumpera, bazuje na zaawansowanych technikach biologii strukturalnej, które są również dynamicznie rozwijane na Uniwersytecie Jagiellońskim.

Warto podkreślić, że Uniwersytet Jagielloński, poprzez Małopolskie Centrum Biotechnologii i Synchrotron SOLARIS, aktywnie uczestniczy w globalnym rozwoju biologii strukturalnej wykorzystując również metody opracowane przez laureatów tegorocznej nagrody Nobla. W laboratorium Structural Biology Core Facility (MCB UJ) stosowane są najnowsze metody krystalografii białek i kriomikroskopii elektronowej (cryo-EM), natomiast Centrum SOLARIS dysponuje nowoczesnym centrum cryo-EM, z którego korzystają czołowi badacze z całego świata. Dodatkowo, trwają prace nad uruchomieniem linii badawczej dedykowanej badaniom strukturalnym białek, co jeszcze bardziej wzmocni pozycję Krakowa jako ośrodka naukowego o międzynarodowym znaczeniu.

Ponadto niedawno w Krakowie odbyły się dwie znaczące konferencje – iNext-Discovery Foresight Meeting oraz 26. HEC Meeting, które zgromadziły najznamienitszych biologów strukturalnych z całego świata, w tym ekspertów wykorzystujących sztuczną inteligencję w badaniach nad białkami z firmy Google DeepMind (której przedstawicielami są tegoroczni laureaci Demis Hassabis i John M. Jumper). Te wydarzenia jeszcze wyraźniej pokazują, że Uniwersytet Jagielloński znajduje się w czołówce światowych ośrodków naukowych w dziedzinie biologii strukturalnej i wpisuje się w aktualne trendy badawcze.